Enzimas

Las enzimas son catalizadores de las reacciones químicas de nuestro organismo. Están presentes en la digestión e, incluso, en potentes venenos, como el ricino. ¡Conoce más!

Escrito y verificado por Farmacéutica Clara Sebastin.

Última actualización: 05 noviembre, 2019

Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir, hacen que las reacciones metabólicas de nuestro organismo ocurran más rápido. Son fundamentales en el metabolismo de nuestras células y se caracterizan por ser muy específicas.

Generalmente, son de naturaleza proteica, pero existe un tipo de enzima que no: las ribozimas. Estas son moléculas de ARN que pueden actuar como enzimas.

Cómo funcionan las enzimas

Como ya hemos dicho, las enzimas aceleran las reacciones químicas de nuestro organismo. Pero no aceleran todas, si no que actúan específicamente sobre un sustrato. Este sustrato es una molécula que interviene en la reacción y se transforma en un producto. Al unirse la enzima con su sustrato, se acelera y produce la reacción. Al final de esta, se obtiene el producto y la enzima inalterada.

Para llevar a cabo sus funciones, las enzimas tienen tres partes:

• El centro activo: contiene la maquinaria para acelerar la reacción.
• Un centro de fijación al sustrato: se une por enlaces débiles. Este centro a veces puede estar integrado dentro del centro activo. Determina, principalmente, la especificidad.
• Centro alostérico: es el sitio al que se unen moléculas que regulan la actividad de la enzima.

La mayoría de las enzimas necesitan de un tercer componente: el cofactor. Sin el cofactor, muchas enzimas son inactivas. Por ejemplo, la glucógeno fosforilasa, que degrada el glucógeno; esta necesita de la vitamina B6 o piridoxina, que actúa como cofactor.

Actividad enzimática

La actividad enzimática es la capacidad de las enzimas de transformar un sustrato en un producto. Esta puede afectarse por diversos factores:

• Temperatura: gran parte de las enzimas tienen una temperatura óptima entre los 35-40 ºC, la de nuestro organismo. Por encima de 40 ºC, pierden su actividad y se desnaturalizan.
• pH: también tienen un pH óptimo de actividad que varía dependiendo de la enzima. Por ejemplo, la pepsina, una enzima de nuestro estómago, tiene máxima actividad a pH 1-2, muy ácido. Sin embargo, la tripsina, presente en el intestino, tiene como pH óptimo 8.
• Fuerza osmótica: la mayoría de las enzimas no pueden tolerar concentraciones de sal muy altas.
• Concentración de la enzima y del sustrato.

Además, la cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas. El modelo de Michaelis-Menten es el más conocido de cinética enzimática. No obstante, tiene ciertas limitaciones y explica solo aspectos muy concretos.

Activación e inhibición enzimática

Las enzimas pueden sufrir modificaciones en su actividad. Puede ser por agentes externos o, incluso, por su propio producto. Así, tenemos activadores enzimáticos, que favorecen la actividad, e inhibidores, que la impiden.

Así pues, los inhibidores disminuyen la acción catalítica de las enzimas. Pueden ser de dos clases:

• Reversibles: cuando se retira el inhibidor, la enzima recupera su actividad. Dentro de estos, existen inhibidores competitivos (el sustrato y el inhibidor son similares y ‘compiten’ por el centro activo), y no competitivos (el sustrato y el inhibidor se unen a sitios diferentes de la enzima). Además, también hay inhibidores acompetitivos e inhibición mixta.
• Irreversibles: la enzima se inactiva.

Muchos inhibidores de enzimas se encuentran en la naturaleza. Por ejemplo, ciertos venenos o tóxicos son inhibidores irreversibles de enzimas esenciales para nuestra salud. Es el caso del ricino, una proteína tóxica muy potente, procedente de la planta Ricinus communis.

Regulación de enzimas

Los principales mecanismos de regulación enzimática son:

• Regulación de la síntesis: afecta a la cantidad o concentración de enzima. Es un mecanismo lento de regulación.
• Regulación de la actividad: es más rápida. Se modifica la propia estructura de la enzima. Puede ser covalente o alostérica. Esta última es la más habitual y supone un cambio conformacional de la enzima.

Modificación alostérica o alosterismo

El alosterismo, como ya hemos dicho, es un tipo de regulación enzimática. Lo particular es que una molécula, el ligando, se une al centro alostérico. Este está separado del centro activo y de fijación al sustrato. Los ligandos pueden ser reguladores positivos, que aumentan la actividad, o negativos, que la disminuyen.

Existe un tipo de alosterismo denominado ‘cooperatividad’. La cooperatividad es el efecto de la unión de un ligando sobre otros ligandos idénticos. Un ejemplo: el oxígeno que transportan nuestros glóbulos rojos tiene este efecto; la unión de una molécula de oxígeno estimula la unión de otras. Por tanto, el oxígeno que transportan los glóbulos rojos de la sangre está sujeto a cooperatividad.

Utilidad de las enzimas

Las enzimas tienen numerosas aplicaciones en industria química, alimentaria o farmacéutica. Un ejemplo es la quimosina; esta enzima sirve para cuajar la leche y obtener queso industrialmente.

Incluso, en nuestro día a día, empleamos enzimas, como el detergente en polvo. Este contiene enzimas que eliminan las manchas de la ropa, como las lipasas, que degradan la grasa.

Hay gran variedad de enzimas e infinidad de usos. Se busca optimizar su fabricación por técnicas rápidas y baratas. Hoy día, se prefiere obtenerlas por tecnología recombinante, por medio de hongos y bacterias.

Patología relacionada

El déficit de ciertas enzimas puede producir enfermedades graves y potencialmente mortales. Sin embargo, otras enzimas son menos esenciales para la vida causando solo síntomas molestos.

Algunas de las patologías más conocidas son:

• Albinismo: surge por el déficit de la enzima tirosinasa. Debido a este fallo, no se sintetiza la melanina, que es el pigmento que colorea la piel, el pelo o el iris. Esto resulta en personas pálidas, sin color en estas zonas.
• Porfirias: son un grupo de enfermedades graves que tienen origen en el déficit de las porfirinas. Esto causa fotosensibilidad (alta sensibilidad a la luz), palidez y trastornos psiquiátricos, entre otros. Es por esto que se las ha relacionado históricamente con el vampirismo.
• Fenilcetonuria clásica: la enzima deficitaria es la fenilalanina hidroxilasa. Se acumula fenilalanina, un aminoácido neurotóxico. Esto provoca, pues, retraso psicomotor.
• Gota: una de sus causas es el déficit de enzimas que degradan el ácido úrico, aunque puede tener otras. Como consecuencia, el ácido úrico se acumula y esto forma cristales dolorosos en las articulaciones.
• Intolerancia a la lactosa: surge por un déficit en lactasa. Esta enzima es la que degrada la lactosa, presente en la leche. Al no digerirse bien, la lactosa llega al colon y aquí, las bacterias la fermentan. Esto produce gases, cólicos y diarrea, síntomas comunes de la intolerancia.

Así pues, las enzimas están presentes en múltiples aspectos de nuestra vida. Son, además, esenciales para el correcto funcionamiento de nuestro organismo. Su uso en industria y su creciente importancia las ha convertido en el epicentro de la biotecnología.